División Psilotophyta

Diagnosis:

*Clase Psilotopsida.
*Orden: Psilotales.
*Familia: Psilotaceae.
*Género: Psilotum
Tmesipteris (Mauseth 1998)
*Especie: Psilotum nudum
Psilotum complanatum
Tmesipteris tannensis

La división Psilotophyta presenta 2 géneros: Tmesipteris y Psilotum. Ambos son de zonas tropicales y subtropicales. El primero se localiza al norte de Australia, Nueva Zelanda y zonas adyacentes, mientras que el segundo tiene una distribución más amplia incluyendo a México.

Son plantas vasculares con el esporofito ramificado dicotomicamente, con un sistema de ramas aéreas y rizomas subterráneos. No tienen raíces. Los tallos presentan prostoceles. El estele de Psilotum en la base de las ramas aéreas es un actinostele y no tiene hoja, pero sí unos pequeños apéndices laminares, mientas que el del Tmesipteris, el tallo aéreo tiene un sifonostele (medula central, rodeada de un cilindro de xilema y otro de floema) y si presenta hojas son de tipo micrófilas.

Son plantas homospóricas y presentan eusporangios sobre pies acortados, sus esporas son monoletes; Psilotum presenta grupos de tres esporangios fusionados formando sinangios, distribuidos a lo largo de los tallos, cada sinangio está asociado a un apéndice bifurcado. En el caso de Tmesipteris, los sinangios están constituidos por dos esporangios y se encuentran en las axilas de las hojas.

Los gametofitos de Psilotum, generalmente se desarrollan entre las raíces de helechos arborescentes o sobre árboles del género Platanus, también son subterráneos y/o se presentan en hendiduras de rocas, son pequeños, ramificados dicotomicamente, cilíndricos, sin clorofila y viven asociados con hongos endofiticos, son monoicos y los anteridios sobresalen, mientas que los arquegonios son superficiales. Después de la fecundación, el esporofito pronto se hace independiente del gametofito.

La fase del esporofito en ciclo de vital de las psilofitas es completamente dominante. El gametofito, una planta separada y minúscula produce tanto anteridios como arquegonios. Después de la fecundación el esporofito emerge del gametofito de una manera que recuerda a los musgos. Sin embrago, pronto se independiza y el gametofito pequeño se marchita y muere. Los antecesores de psilofitas están bien representados en el registro fósil desde hace 375 millones de años. Estos organismos pueden representar un estado temprano en la evolución de las plantas vasculares, pero no es un hecho seguro, debido a que hay fósiles de otras plantas más avanzadas que datan de épocas anteriores.

El género Psilotum tiene una semejanza increíble con Rhyna, la planta vascular más antigua conocida y extinta en el devónico. Carece de raíces y hojas, por lo que algunos botánicos opinan que Psilotum es el resultado de una reducción extrema de ancestros más complejos y otros la consideran muy primitiva. Actualmente es considerada la planta vascular más simple del planeta, pues su estructura es un conjunto de tallos aéreos y subterráneos (rizoma) divididos dicotomicamente y desprovistos de hojas y raíces, presenta sinangios a lo largo de las ramas aéreas en cuyo interior se localizan las esporas, los tallos son fotosintéticos y no poseen estomas. Es homosporica como la mayoría de las pteridofitas (las esporas al germinar dan lugar a gametofitos bisexuales). Cuando la espora germina forma una plántula fotosintética que se desarrolla sobre el suelo y se llama gametofito que en estado adulto forma gametangios maculinos y femeninos llamados anteridios y arquegonios, éstos producirán gametos que al fusionarse forman un cigoto que se desarrolla, crece y da lugar al esporofito, el cual produce esporas.

Los gametofitos de Psilotum son subterráneos, cilíndricos y no fotosintéticos. Cuando es muy joven, el gametofito es invadido por hongos ficomicetes que penetran en sus células, sin causarle daño y proporcionándole nutrientes.

Hay un enorme parecido entre los gametofitos y el tallo subterráneo (rizoma). Ambos son aclorofilicos, subterráneos, cilíndricos, simbróticos; la única diferencia es que el gametofito lleva los gametangios.

Otra particularidad de Psilotum, es que no tiene raíces, tiene un rizoma cubierto por finos rizomas color pardo-oscuro, que absorben el agua del suelo.

Bibliografía:

Maspeth D, Botany on Introduction to plant biology, Ed. Jones and Bartlett Publishers, U.S.A. 1998.

Beta oxidación

Explica ¿por qué se requiere de una reductasa y de una isomerasa para degradar ácidos grasos insaturados?

La mayoría de los ácidos grasos de los triacilgliceroles y fosfolípidos de animales y plantas son insaturados, presentando uno o más enlaces dobles. Estos enlaces se encuentran en la configuración cis y no pueden actuar como sustratos de la enoil-CoA hidratasa, la enzima que cataliza la adición de H2O al enlace doble en trans del ∆2-enoil-CoA generado durante la ß-oxidación. Sin embargo gracias a la acción de dos enzimas adicionales, una isomerasa y una reductasa, es capaz de romper ácidos grasos insaturados comunes.
La enoil-CoA isomerasa, actúa en el cis-Δ3-dodecenoil-CoA para pasar a trans-Δ2-enoil-CoA, ahora si, la enoil-CoA hidratasa convierte este producto en L-β-hidroxiacil-CoA.
Una reductasa actúa en la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados. Por ejemplo el linoleoil-CoA genera un producto con configuración cis-Δ3, cis-Δ6. Este intermedio entra a la β-oxidación por la acción de la enoil-CoA isomerasa y la 2,4-dienoil-CoA reductasa. El resultado global es la conversión del linoleato en nueve moléculas de acetil-CoA.

Explica el números ATP obtenidos de la degradación de un ácido graso de 16 carbonos.

Podemos calcular el rendimiento energético derivado de la oxidación de un acido graso. En cada ciclo de reacción, un acil-CoA se acorta por eliminación de 2 carbonos, y se forma un FAD2, un NADH y un acetil-CoA.

Cn-acil-CoA + FAD + NAD+ + H2O + CoA / Cnacil-CoA + FADH2 + NADH + acetil-CoA + H+

La degradación del palmitil-CoA (acil-CoA de 16 C) requiere de siete ciclos de reacción. En el séptimo ciclo, el C4 del cetoacil-CoA se tioliza para dar dos moléculas de acetil-CoA. Por tanto, la estequiometría de oxidación del palmitil es:

Palmitil-CoA + 7 FAD + 7 NAD+ + 7 CoA + 7 H2O / 8 acetil-CoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H+

Cuando cada uno de estos NADH se oxida por la cadena respiratoria se generan tres ATP, mientras que por cada FADH2 se forman dos ATP, puesto que sus electrones entran a la cadena a nivel del ubiquinol. Recordemos que la oxidación del acetil-CoA por el ciclo de Krebs produce 12 ATP. Así pues, el número de ATP formados en la oxidación del palmitil es de: 14 a partir de los 7 FADH2, 21 a partir de los 7 NADH y 96 a partir de las 8 moléculas de acetil-CoA, lo que da un total de 131. Se consumen dos enlaces de alta energía en la activación del palmitato, en la que divide el ATP hasta AMP y 2 PI. En resumen, la energía neta liberada por la oxidación completa del palmitato es de 129 ATP.

Bibliografía:

* Nelson D., M. Cox., (2005), Lehninger Principios de Bioquímica, 4° edición, 1Editorial Omega, Barcelona, 1152 p.
* Bioquímica. Tercera edición, tomo 1. Lubert Stryer Editorial Reverté, 1988

Síntesis de ácidos grasos

¿Qué se requiere para el alargamiento y la introducción de desaturaciones del ácido palmítico?

El palmitato, es el producto principal del sistema de la ácido graso sintetasa en las células animales, es el precursor de otros ácidos grasos de cadena larga. Se pueden alargar para formar el estearato o incluso ácidos grasos saturados más largos mediante más adiciones de grupos acetilo por acción de los sistemas de alargamiento de los ácidos grasos presentes en el retículo endoplásmico liso y en la mitocondria. El sistema más activo de alargamiento del retículo endoplásmico extiende la cadena de 16 carbonos del palmitolil-CoA en dos carbonos, formando esteaoril-CoA. Aunque intervienen diferentes sistemas enzimáticos y el coenzima A y no la ACP es el portador de acilos implicados directamente en la reacción, el mecanismo de alargamiento es, por otra parte, idéntico al empleado en la síntesis del palmitato: donación de dos carbonos por el malonil-ACP seguido de reducción, deshidratación y reducción para dar el producto saturado de 18 carbonos, el estearil-CoA.

El palmitato y el estearato son precursores de los dos ácidos grasos insaturados más importantes en los tejidos animales: palmitoleato, 16:1 (∆9), y el oleato, 18:1 (∆9). Cada uno de estos ácidos grasos tiene un solo doble enlace cis en la posición ∆9 (entre C-9 y C-10). El doble enlace se introduce en la cadena por una reacción oxidativa catalizada por la acil graso-CoA desaturasa.


*Diferencias de la ácido graso sintasa de E. coli y de mamíferos.

Todas las reacciones del proceso sintético están catalizadas por un complejo multienzimático, la ácido graso sintasa. La estructura detallada de este complejo multienzimático así como su localización celular difieren de una especie a otra aunque la secuencia de reacciones es idéntica en todos los organismos.

* E. coli:

El sistema de la ácido graso sintasa de E. coli consiste en siete polipéptidos separados que están estrechamente asociados formando un complejo organizado. Las proteínas actúan conjuntamente catalizando la formación de ácidos grasos a partir de acetli-CoA y malonil-CoA. A lo largo de todo el proceso los intermedios permanecen unidos covalentemente a uno de los grupos tiol del complejo. Un sitio de unión es el grupo-SH de un residuo Cys en una de las siete proteínas (ß-cetoacil-ACP sintasa); el otro grupo es –SH de la proteína portadora de acilos con el que los intermedios acilo de la síntesis de ácidos grasos forman un tioéster.


Proteína Papel

Proteína portadora de acilo (ACP) Transporta grupos acilo en enlace tioéster.

Acetil-CoA transacetilasa (AT) Transfiere grupos acilo desde el CoA aun residuo Cys de Ks.

Malonil-CoA-ACP transferasa (MT) Transfiere el grupo malonilo desde el CoA a la ACP.

ß-Cetoacil-ACP sintasa (KS) Condensa grupos acilo y malonilo.

ß-Cetoacil-ACP reductasa (KR) Reduce el grupo ß-ceto a grupo ß-hidroxi

ß-Hidroxiacil-ACP deshidratasa (HD) Elimina H2O de ß-hidroxiacil-ACP creando un doble enlace.

Enoil-ACP reductasa (ER) Reduce el doble enlace formando acil-ACP saturado.



Proteínas del complejo ácido graso sintasa de E.coli

Aunque los detalles de la estructura enzimática difieren en procariontes como E. Coli y en eucariontes, el proceso en cuatro pasos de la síntesis de ácidos grasos es el mismo en todos los organismos.

La proteína portadora de acilos (ACP) de E. coli es una proteína pequeña (Mr 8.860) que contiene el grupo prostético 4’-fosfopanteteína, intermedio de la síntesis del coenzima A. el tioéster que une la ACP al grupo acil graso tiene una energía libre de hidrólisis elevada y la energía liberada cuando se rompe el enlace contribuye a que la primera reacción de la síntesis de ácidos grasos.

* Para mamíferos:

La ácido graso sintasa, se encuentra exclusivamente en el citosol. Es un dímero de subunidades idénticas. Cada cadena está plegada formando tres dominios unidos por regiones flexibles, como se ha demostrado con experimentos de disección proteolítica. Muchas de los procesos sintéticos de las reacciones degradativas tienen lugar en la matriz mitocondrial

El dominio 1, el de la entrada de sustrato y de la unidad de condensación, contiene la acetiltransferasa, la maloniltransferasa y la ß-cetoacilsintasa (enzima condensante). El dominio 2, la unidad de reducción, contiene la proteína portadora de acilos, la ß-cetoacilreductasa, la deshidratasa y la enoilreductasa. El dominio 3, la unidad de liberación de palmitato, contiene la tiosterasa. Muchos complejos multienzimáticos de eucariontes son proteínas multifuncionales, en las que las distintas enzimas están unidas covalentemente en una única cadena polipeptídica. Una ventaja de este tipo de organización es que la síntesis de las diferentes enzimas se realiza de forma coordinada. Además, un complejo multienzimático formado por enzimas unidas covalentemente es más estable que otro formado por uniones no covalentes.

La síntesis de ac. grasos comienza con la unión del grupo acetil-CoA al átomo de oxígeno de la cadena lateral de una serina del centro activo de la acetiltransferasa.

*Bibliografía

*Principios de Bioquímica, Lehninger, Segunda edición. Ediciones Omega1993.
*Bioquímica, Stryer L., Tercera edición, tomo 1, Editorial Reverté1975.

Transporte de electrones y Fosforilación oxidativa

La tercer etapa de la respiración celular es la cadena de transporte de electrones. Tal como hemos visto, la cadena obtiene electrones del transportador de hidrógeno NADH+H+, la forma reducida del NAD+. Otro transportador de hidrógeno relacionado, denominado FAD+ (flavín adenina dinucleótido) también transporta algunos electrones desde el ciclo de Krebs hasta la cadena transportadora de electrones. La forma reducida del FAD+ es el FADH2.
De esta forma, la glucólisis y el ciclo de Krebs son etapas liberadoras de energía que extraen electrones de las moléculas de los metabolitos mientras los degradan hasta formar compuestos más sencillos como el CO2 o el agua.
De la glucólisis, el ciclo de Krebs, la etapa previa al ciclo de Krebs, la beta oxidación de ácidos grasos y la oxidación de aminoácidos se obtienen moléculas de NADH+H+ y FADH2 llamadas moléculas de poder reductor.
Cada molécula de NADH+H+ cede sus dos electrones a un complejo llamado NADH deshidrogenasa compuesto por flavín mononucleótido (FMN) que se encuentra oxidado. Se reduce con los dos electrones cedidos por el poder reductor que ahora está oxidado y que vuelve a las rutas catabólicas. Estos dos electrones pasan por una serie de compuestos que se van oxidando y reduciendo (cediendo electrones para oxidarse y aceptándolos para reducirse) hasta llegar a un aceptor final que es el oxígeno. El FADH2 se incorpora a la cadena más tarde, lo que explica su menor rendimiento energético.
Complejo NADH deshidrogenasa => Complejo CoQ (coenzima Q) o ubiquinona => Complejo citocromo b y c1 => Complejo citocromo a y a3. Esto implica que cada complejo tiene mayor potencial redox que el siguiente, pero menos que el anterior, hasta llegar al aceptor final, el átomo de oxígeno, que se transforma en ión óxido y se une a dos protones para formar agua. Del complejo NAHD deshidrogenasa y de los cuatro citocromos se expulsan protones H+, que servirán para formar ATP gracias a la fosforilación oxidativa.


Aunque el ciclo del acido cítrico forma parte del metabolismo aeróbico, ninguna de las reacciones que llevan a la producción de NADH y FADH2 utilizan directamente oxigeno molecular. Casi toda la energía disponible a partir de la combustión de los carbohidratos, grasas y otros nutrientes, obtenidos de los substratos por el NAD+ y el FAD, se almacena inicialmente en forma de electrones de alta energía. Estos electrones, transportados por el NADH y el FADH2, reaccionan con el oxigeno molecular a través de la cadena respiratoria. Para describir estas últimas reacciones se utiliza el término de fosforilación oxidativa ya que la gran cantidad de energía que se libera de ellas es utilizada por las enzimas de la membrana interna de la mitocondria para impulsar la transformación de ADP + Pi hasta ATP.

La producción de ATP por fosforilación oxidativa en la cadena respiratoria depende de un proceso quimiosmótico. Cuando fue propuesto por primera vez en 1961, este mecanismo resolvió un antiguo rompecabezas de la biología celular. No obstante, la idea resultaba tan original que fueron necesarios varios años para acumular las pruebas suficientes para que fuera aceptada de forma general. Anteriormente se creía que la energía para la síntesis del ATP vía de la cadena respiratoria era suministrada por el mismo proceso que actúa durante las fosforilaciones a nivel sustrato: es decir, se creía que la energía de oxidación era utilizada para producir un enlace de alta energía entre un fosfato y algún compuesto intermedio, y que la conversión de ADP en ATP era impulsada por la energía que se liberaba al romperse este enlace. Sin embargo, a pesar de los intensos esfuerzos que se realizaron, nunca se pudieron llegar a detectar estos intermediarios.

Según la hipótesis quimiosmótica, los intermediarios químicos de alta energía son sustituidos por una conexión entre procesos químicos (“quimio”) y procesos de transporte (“osmótico”, del griego osmos, empujar) –de ahí el nombre de acoplamiento quimiosmótico. Cuando los electrones de alta energía de los hidrógenos del NADH y del FADH2 son transferidos a lo largo de la cadena respiratoria de la membrana mitocondrial interna, la energía que se libera cada vez que pasan de una molécula transportadora a la siguiente es utilizada para bombear protones (H+) a través de la membrana interna, desde la matriz mitocondrial hasta el espacio intermembranoso. Esto genera un gradiente electroquímico de protones a través de la membrana mitocondrial interna, y el flujo de H+ a favor de este gradiente es utilizado, mediante una enzima ligada a la membrana, la ATP sintasa, para impulsar la conversión de
ADP + PI en ATP, completando asó el proceso de la fosforilación oxidativa.


*Acoplamiento qumiosmótico. La energía procedente de la luz solar o de la oxidación de los alimentos, se utiliza en primer lugar para generar un gradiente electroquímico de protones a través de la membrana. Este gradiente constituye un almacén versátil de energía y se utiliza para impulsar diversas reacciones de la mitocondria, de los cloroplastos y de las bacterias.

Bibliografía:

*Biología Molecular de la Célula. Tercera edición, Alberts, B. Ediciones Omega 1993
*http://es.wikipedia.org/wiki/Cadena_de_transporte_de_electrones

Contraste de fases

La microscopía de contraste de fases es una técnica que permite ver con bastante detalle y buen contraste aquellos objetos tan transparentes, que son prácticamente invisibles con la luz ordinaria. Sirve también para detectar diferencias muy pequeñas de grosor y densidad del objeto, sin necesidad de alterarlo por tinción o por cualquier otro procedimiento, de modo que podemos ver células y tejidos vivos en su estado natural.
Como ya se sabe, la luz se propaga en forma de onda sinusoidal, caracterizada por su amplitud o altura y longitud de onda. El ojo es sensible a los cambios de longitud de onda (color) y de amplitud (luminosidad), pero no a los cambios de fase, producidos por el retraso de un rayo luminoso con respecto a otro. Los elementos biológicos por lo general tienen un espesor bastante uniforme y un índice de refracción que igualmente experimenta poca diversidad. Pero, el índice de refracción no es necesariamente idéntico al del medio circundante, así, la luz que atraviesa el objeto será de diferente fase a la que atraviesa el medio circundante. El contraste no es suficiente para hacer visible al objeto, porque, porque estas mínimas variaciones son imperceptibles al ojo humano.
El contraste de un objeto no coloreado depende de su capacidad para alterar la forma de onda por retardación o absorción. La luz que atraviesa las partes más densas de un objeto aparece oscura. También la luz refractada en diversos grados se retrasa y, a causa de la interferencia de anulación con otros rayos menos retardados, aparece más oscura. Por consiguiente, el contraste es la consecuencia de la interferencia de los rayos luminosos entre si.
Si dos rayos luminosos procedentes de un cuerpo inciden en el mismo punto de la pantalla, la intensidad de la luz resultante será igual a la suma de sus amplitudes. En cambio, si uno de los rayos ha sido retardado en media longitud de onda, en vez de aumentar la luminosidad en la pantalla no habrá ninguna luz porque la parte inferior de una onda luminosa anula la parte superior de la onda contigua. En consecuencia, la interferencia mutua de las ondas luminosas puede causar la extinción total o parcial de la luz, según las amplitudes relativas de los rayos en cuestión.
El contraste de fases se basa en la intensificación de del retraso de onda luminosa, refractada por la preparación microscópica. La luz refractada por una preparación suele retrasarse aproximadamente un cuarto de longitud de onda, si se aumenta esta retardación hasta media longitud de onda, la luz que atraviesa directamente la preparación causa una interferencia de anulación con la luz refractada y se producen diferencias de amplitud fácilmente visibles.
Los requisitos básicos del microscopio de contraste de fases son: una placa de retardación situada en el plano focal posterior del objetivo y un diafragma anular en el condensador.
La placa de fase consiste en un disco de vidrio provisto de un canal o depresión circular, tratada con un material que se absorbe la luz, pero que no le retarda. El resto de la placa posee una fina película de fluorita de magnesio u otra sustancia, que retarda la luz en un cuarto de longitud de onda. La luz que pasa directamente por el objeto y el canal o ranura es tardada en un cuarto de longitud de onda menos que la luz refractada que pasa por el resto de la placa. En consecuencia, la luz refractada por el objeto queda retrasada en un total de media longitud de onda con respecto a la que pasa por el canal. La interferencia de los rayos Desviados y directos produce los efectos de contraste de fases, el material fonoabsorbente reduce la luminosidad de la luz directa y hace que el contraste pueda apreciarse claramente.

Esta técnica tiene la finalidad de realizar el contraste de fases. En este caso se utiliza un microscopio con iluminación Köhler al que se le enciman los anillos oscuro del objetivo y claro del condensador. Para esto se debe contar con objetivos para contraste de fases, marcados Ph1, Ph2, Ph3, que significa fase 1, fase 2 y fase 3 respectivamente y un condensador para contraste de fases. Basta con poner el objetivo Ph1 y el condensador en 1, quitar un ocular y poner una lente auxiliar y colocar el ocular para observar la preparación.
En el resultado final podremos observar en la muestra sin colorante estructuras que en campo claro sería imposible distinguir. Para los otros objetivos deberá utilizarse el condensador en 2 ó 3 según la “phase” ya que de esto depende que el tamaño de los anillos corresponda y sea posible superponerlos.
La óptica del microscopio de fases está calculada para modular longitudes de onda de 550nm por lo que siempre debe usarse un filtro verde en la salida de la lámpara.

Bibliografía:

* Técnicas en Biología Celular; Ma. Genoveva González-Morán; AGT Editor, 1996.

Iluminación Köhler

El procedimiento para realizar la iluminación Köhler en campo claro es el siguiente: se encenderá el microscopio y se enfocará la preparación (basta con observar algo). Una vez hecho esto, se cerrará el diafragma de campo o de la lámpara lentamente, sin dejar de observar un círculo luminoso, a veces sólo se ve una luz muy intensa en alguna zona del campo. Se enfocará el círculo al bajar o subir el tornillo del condensador hasta que el círculo de luz se trasforme en un hexágono nítido de lados muy definidos de color violeta azul. Enseguida se centra el diafragma en el campo con los tornillos del condensador.

Nota: a veces la preparación usada puede ser muy gruesa y producir mucha difracción lo cual hace difícil el enfoque del hexágono, en este caso es aconsejable mover la preparación hasta encontrar una zona con pocas células que no interfieran tanto. El objetivo de esto es lograr que la luz que sale de la lámpara sea condensada donde se encuentra la preparación.

El siguiente paso es abrir el diafragma de la lámpara hasta que el campote observación quede perfectamente iluminado, el hexágono deberá quedar por fuera como un círculo circunscrito, de tal manera que el campo el campo de observación quede muy bien iluminado. Hay que recordar que el abrir totalmente el diafragma de la lámpara causará un exceso de luz no requerido, pero que puede interferir con la formación de imágenes aberrantes.

A continuación de deben eliminar los rayos de luz aberrantes para obtener la luz requerida por el objetivo utilizado según su parte numérica, para lo cual se quita un ocular y se observa a través del tubo o se coloca una lente auxiliar (lente de Amci-Bertrand), se enfoca el circulo ruinoso utilizando la lente auxiliar y observaremos el diafragma iris que está sobre el condensador, lo que nos permitirá observar el diafragma y su posición. En caso de no estar en el centro, se deberá centrar utilizando los tornillos correspondientes y dejarse abierto 2/3 partes. Después quita la lente auxiliar y se coloca el ocular, en ese momento podemos decir que la iluminación Köhler ha sido terminada y el microscopio está listo para observar preparaciones en campo claro.


Bibliografía:

* Técnicas en Biología Celular, teoría y práctica, Ma. Genoveva González-Morán; AGT Editor, S.A, 1996.

Mosaico fluido y Citoesqueleto

Modelo del Mosaico Fluido


-Definición:

El modelo mosaico fluido consiste en una bicapa lipídica y diversos tipos de proteínas. La estructura básica se mantiene unida mediante uniones no covalentes. El "mosaico fluido" fue propuesto por Singer y Nicholson en 1972 y propone lo siguiente:

v Considera que la membrana es como un mosaico fluido en el que la bicapa lipídica es la red cemetante y las proteínas embebidas en ella, interaccionando unas con otras y con los lípidos.
v Tanto las proteínas como los lípidos pueden desplazarse lateralmente.
v Los lípidos y las proteínas integrales se hallan dispuestos en mosaico.
v Las membranas son estructuras asimétricas en cuanto a la distribución fundamentalmente de los glúcidos, que sólo se encuentran en la cara externa.

El concepto anterior hace mención a que tanto los lípidos como las proteínas pueden tener considerable libertad de movimiento dentro de la bicapa. Pero dicho movimiento está limitado, ya que un lípido o una proteína que se encuentra en la mitad externa de la bicapa no puede pasar a la mitad interna.
La disposición de las proteínas se basa en su antipatía, cuyas regiones polares sobresalen de la superficie de la membrana y las regiones no polares están incluidas en el interior hidrofóbico de la misma.
La disposición molecular que se acaba de detallar podría explicar por qué determinadas enzimas y glucoproteínas antigénicas poseen sus sitios activos expuestos sobre la superficie externa de la célula.

Funciones de la membrana plasmática:

v Envuelve el citoplasma.
v Rodea a la célula, definiendo su extensión y manteniendo las diferencias esenciales entre el contenido de la célula y su entorno.
v efectúa el control cualitativo y cuantitativo de la entrada y salida de sustancias
v Transfieren información.



Citoesquelto

El citoesqueleto es un entramado tridimensional de microtúbulos y microfilamentos que proveen el soporte interno para las células, anclan las estructuras internas de la misma e intervienen en los fenómenos de movimiento celular y en su división. Es una estructura dinámica que mantiene la forma de la célula, facilita la movilidad celular (usando estructuras como los cilios y los flagelos), y desempeña un importante papel tanto en el transporte intracelular (por ejemplo, los movimientos de vesículas y orgánulos) y en la división celular.
Las diversas actividades del citoesqueleto dependen de tres tipos de filamentos proteicos- los filamentos de actina, los microtubulos y los filamentos intermedios. Cada tipo de filamento esta formado por una subunidad proteica distinta: actina para los filamentos de actina, tubulina para los microtubulos, y una pequeña familia de proteínas fibrosas relacionadas, tales como la vimetina o láminas, para los filamentos intermedios.

-Los filamentos de actina (también conocidos como mircrofilamentos) son polímeros helicoidales, enroscados de dos en dos, de la proteína actina. Aparecen como estructuras flexibles, con un diámetro de 5 a 9 nm, que están organizados en una gran variedad de haces, de redes bidimensionales y de geles tridimensionales. Aunque los filamentos de actina están dispersos por el citoplasma de la célula, están altamente concentrados en el córtex, justo por debajo de la membrana plasmática. Los filamentos de actina son esenciales para muchos de los movimientos celulares, especialmente los que se llevan a cabo en la superficie celular.

-Los microtubulos son cilindros largos y huecos formados por una proteína: tubulina. Su diámetro externo es de 25 nm y son mucho más rígidos que los filamentos de actina. Los microtúbulos son largos y rectos y típicamente disponen de un extremo unido al centro organizador de microtúbulos (MTOC, de microtubule organizing center) llamado centrosoma. Estos se consideran los organizadores primarios del citoesqueleto.

-Los filamentos intermedios son estructuras parecidas a cuerdas, de un diámetro de aproximadamente 10nm; están formados por las proteínas de los filamentos intermedios, que constituyen una gran familia heterogénea de proteínas. Uno de los tipos de filamentos intermedios forma una red llamada lámina nuclear que se localiza debajo de la membrana nuclear interna. Otros filamentos intermedios se extienden a lo largo del citoplasma proporcionando a las células resistencia mecánica y sosteniendo la tensión mecánica de los tejidos epiteliales mediante la unión de los citoplasmas de las células vecinas a través de las uniones celulares.



Bibliografía:
v Biología Molecular de la Célula, Tercera edición, Alberts. Ediciones Omega.
v http://es.wikipedia.org/wiki/Modelo_mosaico_fluido
v http://www.arrakis.es/~lluengo/membrana.html